Enzim aktivitesi üzerine pH etkisi

Enzim aktivitesi üzerine pH etkisi

BÖLÜM I

GİRİŞ

1. Arkaplan

Enzimlergeniş bir yelpazede hizmet fonksiyonları canlı organizmaların içindekivermektedir.Bunlariçin sinyal iletimi genelliklevasıtasıyla,ve hücre regülasyonu kinazlar ve fosfatazlarvazgeçilmezdir.Onlar daile hareket miyozin oluşturmak içinhidroliz ATP kas kasılması bir parçası olarak hücrenin etrafındave aynı zamanda hareketli yük hücre iskeletininoluşturmak.Hücre zarındaki Diğer ATPazlarbulunmaktadır. iyon pompaları katılan aktif taşımaEnzimler aynı zamanda,hafifdaha egzotik işlevler yer lusiferaz üreten ateş böceğialmaktadır. Virüsler de olarak enfekte hücreleri için enzimler içerenolabilir. HIVintegraz ve ters transkriptazya da hücrelerden virüs serbest bırakılması için,gibi influenza virüs nöraminidaz

enzimlerin önemli bir işlevi,sindirimbir sisteminde hayvanların Bu türgibi enzimler amilaz ve proteazlar büyük moleküller yıkmak,(nişasta veya proteinler,küçük olanları içine sırasıyla)  bu yüzden bağırsak tarafından absorbe edilebilir. Nişasta molekülleri, örneğin, bağırsaktan absorbe edilmesi için çok büyük, ama enzimgibi daha küçük  halinde nişasta zincirlerinin maltoz ve sonunda glukozdaha sonra absorbe edilebilirmoleküllerhidrolize.Farklı enzimler farklı gıda maddeleri sindirmek.de, geviş  Otçul diyetlergetirenler,bağırsaktaki mikroorganizmalar başka enzim üreten selülaz bitki lif selüloz hücre duvarlarını yıkmak için.

Çeşitli enzimleroluşturarak, belirli bir sırayla birlikte metabolik yollarçalışabilir.Bir metabolik yol, bir enzim, bir alt-tabaka olarak bir başka enzim ürünü alır. Katalitik reaksiyondan sonra, ürün daha sonra başka bir enzime geçirilir. Bazen birden fazla enzimi paralel aynı reaksiyonu katalize edebilir, bu daha karmaşık bir düzenleme sağlar: örneğin, düşük sabit bir aktivite, bir enzim, ancak ikinci bir enzim bir uyarılabilir yüksek etkinlik ile öngörülmüştür.

Enzimler bu yollar meydana hangi adımları belirler. Enzimler olmadan, metabolizma ne ilerleme ne de aynı adımları hücrenin ihtiyaçlarını karşılamak için yeterince hızlı olacaktır. Nitekim, bu türolarak bir metabolik yol glikoliz enzimlerinin bağımsız var olamaz. Glukoz, örneğin,olma ATP ile doğrudan reaksiyona fosforile kendi karbonlu bir ya da daha fazlagirebilir.Enzim yokluğunda bu önemsiz olması için o kadar yavaş olur.edilir, ancak, Heksokinaz ilave  bu yavaş tepkimeleri, karbon 6 o fosforilasyon dışında yer almaya devam çok hızlı Karışım kısa bir süre sonra test ise,ki oluşur. glukoz-6-fosfat, sadece önemli bir ürünü olduğu bulunmuştur  Sonuç olarak, her bir hücre içinde metabolik yolların ağı, mevcut olan fonksiyonel enzimler grubu bağlıdır.

2. Amaç

Bu etkinlik öğrencilerin yaptıktan sonraEnzim AktivitesipH etkisini kanıtlamakolabilecek.

3. Fayda

genellikle enzimler hakkında daha fazla anlayış halineÖğrencilerve Enzim Aktivitesi pH etkisini

II
EDEBİYATBÖLÜMÖNİZLEME

Enzimlergeniş bir yelpazede hizmet fonksiyonları canlı organizmaların içindekivermektedir.Bunlariçin sinyal iletimi genelliklevasıtasıyla,ve hücre regülasyonu kinazlar ve fosfatazlarvazgeçilmezdir.Onlar daile hareket miyozin oluşturmak içinhidroliz ATP kas kasılması bir parçası olarak hücrenin etrafındave aynı zamanda hareketli yük hücre iskeletininoluşturmak.Hücre zarındaki Diğer ATPazlarbulunmaktadır. iyon pompaları katılan aktif taşımaEnzimler aynı zamanda,hafifdaha egzotik işlevler yer lusiferaz üreten ateş böceğialmaktadır. Virüsler de olarak enfekte hücreleri için enzimler içeren HIVintegraz ve ters transkriptazya dagibi hücrelerin viral serbest bırakılması için influenza virüsü nöraminidaz (Alimuddin, 2003)olabilir.

Enzimleruygulamalarda kullanılır. kimya sanayi Son derece özel katalizörler gerektiğindeve diğer endüstriyel  Ancak, genel olarak enzimler katalize etmek için gelişmiş ve aynı zamandaiçinde stabilite bunların eksikliği olan reaksiyonların sayısısınırlıdır. organik çözücüler ve yüksek sıcaklıklarda  Sonuç olarak, Protein Engineering,aktif bir araştırma alanıdır ve rasyonel tasarımı ile ya da yeni özelliklere sahip yeni enzimler, oluşturmak için girişimlerde in vitroya evrimiçerir.Bu çabalar başarılı olmak için başladı ve birkaç enzimler artık doğada meydana gelmez reaksiyonlarıkatalize etmek "sıfırdan" desiged (Anonim1,2009)edilmiştir.

Enzimler proteinlerdir.  katalize (yani  oranlarını artırmak) kimyasal reaksiyonlarEnzimatik reaksiyonlarda, molekülleri sürecin başındadenir substratlarve enzim farklı moleküllerin dönüştürür,denir. ürünlerhemen hemen tüm işlemler Biyolojikhücrenin önemli oranlarda gerçekleşmesi enzimleri gerekir. Enzimler alt tabakalar için seçici olan ve pek çok olasılık arasından sadece birkaç reaksiyonları hızlandırmak için, bir pil içinde yapılmış bir enzim grubububelirler. yollarımetabolik bu hücrede Bütün katalizörler gibi, enzimdüşürerek aktivasyon enerji (Eve böylece önemli ölçüde reaksiyon hızını arttırmak, reaksiyon için gereken‡)çalışır.Çoğu enzim reaksiyon hızları karşılaştırılabilir un-katalize reaksiyonların daha hızlı milyonlarca kat bulunmaktadır. Bütün katalizörler gibi, enzimler katalize reaksiyonlar tarafından tüketilen değildir, ne dedeğiştiriliyor. denge bu reaksiyonların Bununla birlikte, enzimler, çok daha özel olarak en Diğer katalizörler arasında farklılık göstermektedir. Enzimler 4000 biyokimyasal reaksiyonları katalize olduğu bilinmektedir.Birkaç RNA denilenmolekülleri Ribozimler debazı bölümleri olmanın önemli bir örnek ile, reaksiyonları ribozomkatalize.adı verilen sentetik moleküller Yapay enzim aynı zamandaenzim benzeri katalizi (Anonim2.2009)

enzim aktivitesi için diğer moleküller tarafından etkilenebilirgösterir. Inhibitörleri enzim aktivitesini azaltmak moleküllerdir; aktivatörleri etkinliği artırmak moleküllerdir. Birçok ilaç ve zehirler enzim inhibitörleri bulunmaktadır. Etkinlik, aynızamanda,etkilenir. sıcaklık,kimyasal ortama(örneğin, pH)ve konsantrasyonu alt-tabaka   Bazı enzimler,sentezi, örneğin, ticari olarak antibiyotiklerkullanılmaktadır.Ayrıca, bazı ev ürünleri biyokimyasal reaksiyonları hızlandırmak için enzimleri kullanmak(örneğin,biyolojikenzimler yıkama tozları protein ya dayıkmak; yağ giysilekeleri enzimler et tenderizers çiğnemek et kolaylaştırır, proteinleri parçalayan) (Kurniasih, M. 1994)

Enzim aktivitesi = reaksiyon hacmi × birim zaman = oranı başına dönüştürülen substrat mol. Enzim aktivitesi, aktif enzim mevcut miktarının bir ölçüsüdür vekoşullar bağlı belirtilmelidirolmaktadır.SI birimi katal'dır,1 katal'dır = 1 mol s-1,ama bu aşırı büyük bir birimdir. Daha pratik ve yaygın olarak kullanılan değer 1 enzim birimi (U) = 1 mmol dk-1.1. U 16.67karşılık nanokatalsgelir.Bir enzimin spesifik aktivitesi bir başka yaygın birimidir. Bu, toplam proteinin miligramı başına enzimin aktivitesi olduğu (umol cinsinden ifademin-1mg-1).Spesifik aktivite enzimin saflığı bir ölçüm verir. Bubirtarafından oluşturulan ürün enzim miligramı başına belirli koşullar altında, belirli bir zaman miktarında enziminmiktarıdır.Spesifik aktivite enzimin kütle ile bölünen tepkime hacmi ile çarpılan reaksiyon oranına eşittir. SI birimi katal'dır kg-1,ama daha pratik bir birim ľmol mg-1 dk-1.Spesifik aktivite, bir saf enzim (Parsons. 1974)genellikle sabit bir enzim kabiliyet bir

Enzimler pH değişikliklerinden etkilenenölçüsüdür.En uygun pH değeri - Enzim en aktif olduğu nokta - optimum pH olarak bilinir. Bu grafik 14şekilde

derece yüksek ya da düşük pH değerleri genellikle en enzimler için aktivitesinin tam kaybına nedengösterilmiştir.pH aynı zamanda enzimlerin stabilitesi bir faktördür. Aktivite ile olduğu gibi, her enzim için de pH optimum istikrar bir bölge vardır.

En uygun pH değeri, Tablo II görüldüğü gibi, başka bir enzim büyük ölçüde değişiklik gösterir:

Tablo II: pH optimum etkinlik
Enzim	pH optimumuna
Lipaz (pankreas)	8.0
Lipaz (mide)	4,0-5,0
Lipaz (hint yağı)	4,7
Pepsin	1,5-1,6
tripsin	7.8- 8,7
Ureaz	7.0
İnvertaz	4.5
maltaz	6,1-6,8
Amilaz (pankreas)	6,7-7,0
Amilaz (mALT)	4,6-5,2
Katalaz	7,0

sıcaklık ve pH, enzimatik reaksiyonu etkileyen iyonik kuvvet gibi diğer faktörler vardır ek olarak . Bu fiziksel ve kimyasal parametrelerin her biri, kabul edilir ve doğru ve tekrarlanabilir olması için bir enzimatik reaksiyon (Eisenmesser EZ. 2005) için optimize edilmelidir.

Hücrede kontrol edilir aktivitesi enzim beş ana yolları vardır.

1. Enzim üretimi (transkripsiyon ve için) enzim genlerinin  geliştirilmiş ve hücre ortamındaki değişikliklere karşılık olarak bir hücre tarafından azaltılabilir. bu formu Genregülasyonu enzim indüksiyon ve inhibisyonu bakınız) denir. (enzimindüksiyonÖrneğin, bakteriler,haletakılmıştır. antibiyotiklere karşı dirençli gibi penisilin adlandırılan enzimleriniçin beta-laktamaz neden olduğuhidrolize olduğunuönemli beta laktam halkası penisilin molekül içinde Bir başka enzimler karaciğer olarak adlandırılır sitokrom P450 oksidazlarörnek,önemlivardır. ilaç metabolizmasındaBu enzimlerin indüksiyonu veya önlenmesineden ilaç etkileşimlerineolabilir.
2. Enzimleredilebilir. compartmentalizedfarklı metabolik yollar farklıbölümlerindemeydana gelen, hücreselÖrneğin, yağ Golgienzimlerin bir grubu tarafından sentezlenen asitleri,sitozol, endoplazmik retikulum ve aygıtında ve enerji kaynağı  bir enzim farklı bir dizi tarafından mitokondrideyoluylaolarak β-oksidasyonkullanılır.
3. Enzimlerile kontrol inhibitörleri ve aktivatörleriedilebilir.Örneğin, bir metabolik yolun son ürün (ler) genellikleadlandırılan, genellikle, ilk geri dönüşü olmayan bir  yolunun ilk enzimlerin herhangi birinin (adımınıbu şekilde yollar tarafından yapılan son ürünün miktarını düzenleyen adım)önleyicileridir.böyle bir düzenleme   birolarak adlandırılır. negatifgeri besleme mekanizmasıÜretilen son ürünün miktarı, kendi konsantrasyonu ile düzenlenir, çünkümekanizması Negatif geri besleme mekanizması etkin bir şekilde hücre taleplerine göre ara metabolitlerin sentezi hızını ayarlayabilirsiniz. Bu da ekonomik malzeme ve enerji tahsis yardımcı olur ve aşırı uç ürünlerinin nasıl imal önler. Enzimatik eylem kontrolstabilkorumak için yardımcı iç ortamı canlı organizmalardaolur.
4. Enzimleryoluyla post-translasyonel modifikasyondüzenlenebilir.Buiçerebilir. fosforilasyon, miristoylasyon ve glikosilasyonÖrneğin,  yanıt insülineolarak, fosforilasyon, dahil olmak üzere birden çok enzim, glikojen sentazsentezini veya bozulmasını kontrol etmeye yardımcı olur glikojen ve hücre değişikliklere cevap kanşekeriverir.[66], post-translasyonel modifikasyon diğer bir örneği bir polipeptit zincirinin bölünmesidir. Kimotripsin,sindirim proteaz,gibi aktif olmayan formda üretilebilirtaşınır. kimotripsinojen  pankreasta ve bu şekilde mide aktifBu gut girmeden önce pankreas veya diğer dokulara sindiren enzimi durdurur. Bir enzim inaktif ön Bu tür birolarak zimogenbilinir.

Farklı ortama lokalize Bazı enzimler aktif hale bir indirgeme(örn.,Bir oksitleyici (sitoplazma)(periplasmasında)çevreyeiçin,yüksek pH, düşük pH için vb). Örneğin, hemaglutinin  grip virüsüasidik koşullarda yol açtığı bir yapısal değişiklik ile aktive edilir, bu onun konak hücre içinde alınmış vegirdiğinde ortaya lizozom (Yatim, Wildan. 1974)

BÖLÜM III

deney YÖNTEM

1. Yeri ve Tarihi

Tarih:deney

Günü ve Çarşamba Aralık 8inci 2009

Saat 14.50 pm-

Yeri 13.15:Biyoloji Laboratuvarı Matematik ve Fen Fakültesi, 2'de Makassar Devlet Üniversitesind doğu zemin kısmıyapıldı.

2. Araç ve Gereçler

1. Araçlar

1. Santrifüj
2. Harç ve Pistilium
3. Büyük ve küçük Baker
4. Pipet
5. Küçük koni
6. Cam ölçümü
7. Spirits Lamba

2. Malzeme

1. Bud yeşil fasulye
2. Amhilum çözümü
3. Fehling A ve B çözümü
4. JKJ çözümü
5. HCL sıvı (% 10)
6. NaOH çözeltisi% 1
7. Aquades
8. Filtre kağıdı

3. Çalışma Prosedürü

1. Biz aldığımız bir yeşil fasulye, ve sonra biz bunu kırdı bundan sonra harcın içine girin. Bu 30 mi aquades ekleyin.
2. Biz ilk adımı öğrenmek sıvıyı filtrelemek ve sonra santrifüj tüpüne girdi. Birkaç hızı ile 15 dakika boyunca üzerinde döndürün.
3. Biz Reaksiyon camiçine öğrenmek ve berrak bir solüsyon döktü
4. hazırlanan 5 büyük tepki camve biz 1 ml amilum çözümü ile her tüpe doldurun ve sonraetiket vermek
5. biz içine Üçüncü aşamada var özü tomurcuk yeşil fasulye girditüp ben, sonra pH'ı kontrol ve not edin. Bundan sonra biz 3 küçük tüp ayrılır, biz biz 10 dakika sonra tüp B On tüp A. 5 dakika sonra JKJ çözüm ya da Fehling A ve B ekleyin, onları bir etiket B, C vermek ve tedavi aynı şekilde var 15 dakika sonra tüp C üzerinde tüp A. gibi kendi renklerini not tüp A ile tedavi etmenin aynı şekilde
6. ikincitüpvar,biz 1-2 sıvı HCL ekleyin, pH kontrol etti. Ve sonra 1 daha önce beşinci adım gibi şeyler yapıyor ettik sonra, numara ilk adım yeşil fasulye ayıklamak ml.
7. Üçüncü aşamada biz kontrol ve pH not 1 NaOH solüsyonu düştü ilave edildi. Sonra üçüncü adımda ayıklamak ml 1 eklenir ve yukarıdaki beşinci adım gibi tedavi etmenin aynı şekilde
8. dördüncüadımdavar,biz 10 JKJ çözümünü düştü ve rengini not ekledi. Beşinci tüp biz 10 sonra ruhları 2 dakika ve gözlem renk değiştirme sırasında lamba üzerinde sıcak ve not A ve B Fehling'in düştü ekledi.
9. Son biz tüp I-IV tarihinde meydana renkleri karşılaştırın, biz tablo yapmak ve bunları sonuçlandırmak.    

BÖLÜM V

SONUÇ VE ÖNERİLER

1. Sonuç
   Bu gözlemden sonra alınabilir sonuçlar şunlardır:

1. pH etkinliğienzimler için bir etkileri vardır
2. Enzimlertabanı için asit ve pH 12 pH 1 optimum İşe
3. Her bir tüp içinde meydana renk değiştirmeenzimler renk değişimi rağmen çalışmak anlamına gelirteoriile aynı

2. Öneri
   bir sonraki practican içindeğildir,başka bir grup ile iyi bir çalışma böylece, staj daha iyi olacak yapmak gerekir ve bu şekilde stajhızla bitmiş

BİBLİYOGRAFYA

Alimuddinolabilir.2003. Genarl Biyoloji.  Makassar: Jurusan biyolojik FMIPA UNM

Anonim1.2009. Enzimler. Dosya: www. ///H:/Enzyme.htm.10 Aralıkinci 2009

Anonim2erişildi.2009. Enzimler avtivity.www.wikipedia.com.13 Aralıkinci 2009

Eisenmesser EZaccesed.2005. Enzim Kataliz  Dinamik Katkıları.Jakarta Erlangga

Kurniasih, M.1994. KimyaBiyoloji.Jakarta Erlangga

Parson.1994. ÜniversiteBiyoloji.Jakarta Pustaka Setia

Yatim, Wildan.1974. ÜniversitesiBiyoloji.Bandung: Tarsito